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Publicado: 18/11/20 13:50 Categorías: Biología molecular
Investigadores del CSIC, en su búsqueda de nuevas dianas y tratamientos para el nuevo coronavirus, SARS-CoV-2, han descubierto las claves de la flexibilidad de la proteína S, o spike, de este virus.
La proteína S es una proteína de membrana del virus. A nivel estructural, presenta dos subunidades, S1 y S2, conteniendo la primera de ellas el dominio de unión del virus al receptor celular (RBD, Receptor Binding Domain); podemos decir, por tanto, que esta proteína es la que determina el tropismo del virus, al mediar la fusión de la membrana viral con la membrana de la célula a la que infecta.
Debido a esto, una gran parte de las investigaciones se centran en el estudio de esta proteína y de su interacción con el receptor celular ACE-2, con el fin de desarrollar estrategias farmacológicas que impidan la unión del RBD al receptor de la célula huésped.
El estudio al que hacíamos mención al principio de este artículo, ha sido llevado a cabo por varios grupos de investigación del Centro Nacional de Biotecnología (CNB-CSIC), al que pertenece el Centro de Procesamiento de Imagen Intruct-ERIC y el Centro de Química Física Rocasolano, en colaboración con universidades tanto españolas como estadounidenses.
El foco del estudio ha estado puesto en la cuantificación de los movimientos de la proteína spike, lo que ha permitido localizar ciertas bisagras moleculares clave para la actividad y la flexibilidad de la misma. Esto ha sido posible gracias al desarrollo de nuevos métodos computacionales avanzados, mediante los cuales se han podido estudiar miles de imágenes obtenidas por micro-microscopía electrónica.
Los resultados obtenidos han sido publicados en la revista International Union of Crystallography Journal. Además, en la página del CSIC puede verse una animación en la que se muestran algunos de estos cambios estructurales que se producen en la glicoproteína de la espícula del virus.
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Bibliografía
Artículo original
Melero, R. et all. “Continuous flexibility analysis of SARS-CoV-2 spike prefusion structures”, 2020, International Union of Crystallography Journal, 7, 1059-1069.